Metabolizm azotowy w roślinach: sposoby, wykorzystanie i inne szczegóły

Metabolizm azotowy w roślinach: sposoby, wykorzystanie i inne szczegóły!

W komórce występuje duża różnorodność związków azotowych. Białko, które stanowi podstawowy składnik protoplazmy, kwasy nukleinowe, które określają granice morfologiczne i fizjologiczne danego gatunku, jak również jego poszczególne składniki, enzymy, witaminy, hormony, alkaloidy, glikozydy itp., Mają charakter azotowy.

Atmosfera jest ostatecznym źródłem azotu. Poza niewielką liczbą gatunków, które mogą utrwalać atmosferyczny azot i wykorzystywać go do syntezy niezliczonych potrzebnych substancji azotowych, wszystkie rośliny uzyskują zapotrzebowanie na azot z gleby.

Azotany i sole amoniakalne, które tworzą część mineralnego środowiska gleby, są pobierane przez korzenie i wykorzystywane w przemianie azotu w roślinie. W ten sposób rośliny uzyskują swoje zapotrzebowanie na azot na cztery różne sposoby:

(1) jako azot cząsteczkowy;

(2) jako organiczny azot;

(3) jako amoniakalny azot i

(4) jako azot azotanowy.

Wykorzystanie azotu molekularnego:

Tylko nieliczne organizmy zdolne są do wiązania azotu, tj. Wykorzystanie azotu atmosferycznego w syntezie związków azotowych. Najbardziej znaną symbiotyczną bakterią wiążącą azot jest Rliizobium. Bakteria ta żyje w glebie, tworząc grudki korzeniowe w roślinach należących do rodziny Leguminosae, takich jak fasole, gramy, orzeszki ziemne i soja.

Niektóre wolno żyjące bakterie, takie jak Azotobacter i Clostridium pasteurianum, są również zdolne do wiązania atmosferycznego azotu. Rhodospirillum, Rhodopseudomonas i Chromatium, które mogą fotosyntezować, mogą również wiązać azot. Ale redukcja azotu odbywa się za pośrednictwem zredukowanego dawcy elektronów, takiego jak siarczek, siarka, wodór lub związki organiczne, a nie za pomocą energii świetlnej.

Inne organizmy wiążące azot to niektóre z niebiesko-zielonych alg, takich jak Anabaena i Nostoc. Zwykle żyją swobodnie, ale czasami tworzą symbiotyczne asocjacje w korzeniach koralowców Cycas i liściach wodnej paproci Azolla.

Szczegółowo zbadano powstawanie guzków w roślinach strączkowych. Kiedy badana jest sekcja guzka korzenia, wydaje się różowawa ze względu na obecność pigmentu zwanego leghemoglobiną. Podobnie jak hemoglobina, leghemoglobina jest zmiataczem tlenu. Synteza leghemoglobiny wymaga kobaltu, ponieważ jest istotną częścią witaminy B12, związku potrzebnego do produkcji pigmentu.

Molibden też jest niezbędny, ale jego rola nie jest znana na pewno; być może odgrywa rolę kofaktora i ułatwia reakcje redoks, prowadząc do redukcji azotu do amoniaku. Enzym katalizujący utrwalanie azotu (azotaza) działa w warunkach tlenowych. Leghemoglobina łączy się z tlenem i chroni tlen oraz chroni azotazę.

Dokładne reakcje związane z redukcją azotu cząsteczkowego do amoniaku nie są znane. Jednak konwersja N2 do NH3 nie jest procesem prostym. Możliwe ścieżki redukcji azotu cząsteczkowego do amoniaku podano poniżej.

Wykorzystanie azotu organicznego:

Wiele roślin wykorzystuje organiczne związki azotu, takie jak aminokwasy i mocznik. Sposób wykorzystania mocznika przez rośliny nie został dokładnie opracowany, ale najprawdopodobniej ureaza, enzym, który działa na mocznik, hydrolizuje go do dwóch cząsteczek amoniaku i jednego dwutlenku węgla. Amoniak jest następnie metabolizowany w zwykły sposób.

Amoniakalny azot:

Sole amoniakalne są często wykorzystywane jako źródło azotu przez kilka roślin. Ale gotowość, z jaką roślina przyjmuje związek amoniakalny, zależy od rodzaju gleby i wieku rośliny. Amoniakalny rodnik wchłaniany przez roślinę jest wbudowywany w amidy, aminokwasy i białka.

Azot azotowy:

Gleby zawierają duże ilości azotanów, a większość roślin uzyskuje w tej formie zapotrzebowanie na azot. Rzeczywiście, kilka roślin preferuje azot azotowy do amoniakalnego azotu. Azot azotanowy redukuje się do postaci amoniakalnej przed wprowadzeniem do jednego ze związków azotu w komórce. Już w 1895 r. Schulze zasugerował następującą ścieżkę redukcji.

Azotany -> azotyn -> hiponitrylu -> hydroksyloaminy -> amoniaku

1. Redukcja azotanów do azotynów:

Przeprowadza się go za pomocą enzymu reduktazy azotanowej. Enzym ma FAD jako grupę protetyczną i wykorzystuje NADPH lub NADH jako źródło energii redukującej.

Molibden jest również niezbędny do redukcji azotanów. Dowodzi tego fakt, że w niedoborach molibdenu nagromadzają się azotany; służy jako nośnik elektronów. Schemat przeniesienia elektronu, który występuje podczas redukcji azotanów do azotynów, można zobrazować jak podano poniżej.

2. Redukcja azotynów:

Venecko i Verner (1955) wykazali, że redukcja azotanów - azotu do amino-azotu występuje w nienaruszonych liściach, zarówno w świetle, jak iw ciemności. Wcześniej w 1953 r. Evans i Nason wykazali, że w ekstraktach roślinnych, zawierających NADPH, azotyny znikają powoli, wydaje się, że moc redukcyjną w tym celu zapewnia fotochemiczne rozszczepienie wody.

2HNO ₂ + 2H 2O -> 2NH ₃ + 3O ₂

Enzym redukujący azotyn nie jest jeszcze wyizolowany, chociaż Nason, Abraham i Averback (1954) przygotowali taki system enzymatyczny z Neurospora. Stwierdzono, że ten układ może wykorzystywać NADH lub NADPH jako donor wodoru.

Redukcja hydroksyloaminy:

Nason (1955) oraz Frear i Burrel (1955) wyizolowali enzym, który przekształca hydroksyloaminę w amoniak odpowiednio z Neurospora i wyższych roślin. Uważa się, że ten enzym jest metaloftawoproteiną z manganem jako kofaktorem metalu. Zatrudnia również NADH jako donor wodoru.

NH2OH + NADH + H ⁺ -> NH3 + NAD + H2O

Podsumowując równanie według schematu Schulzego, mamy

W końcu amoniak jest wbudowany w aminokwas, kwas glutaminowy lub kwas asparaginowy. Służą one do inicjowania szerokiej gamy reakcji transaminowania, a zatem do tworzenia białek.

Metabolizm aminokwasów:

Synteza aminokwasów występuje głównie w korzeniach i liściach, gdzie zmniejsza się azotany. Komórki tych regionów muszą dostarczyć niezbędne kwasy organiczne, które w większości powstają w cyklu Krebsa. Ponieważ cykl Krebsa występuje w mitochondriach, uważa się, że miejscami syntezy aminokwasów są mitochondria. Aminokwasy są tworzone za pomocą następujących metod:

1. Redukcyjne aminowanie:

W obecności dehydrogenazy i mocy redukującej (albo NADH2, albo NADPH.) Amoniak może łączyć się bezpośrednio z ketokwsem z wytworzeniem aminokwasu. Substratem redukcyjnego aminowania jest na ogół kwas a-ketogluturowy, produkt przejściowy z cyklu Krebsa. Daje początek kwasowi glutaminowemu. Kwas glutaminowy jest uznawany za miejsce wejścia azotu nieorganicznego w szlak metaboliczny.

Tworzenie kwasu glutaminowego odbywa się przez dwa etapy. Pierwszy kwas a-ketoglutarowy jest aminowany do a-iminoglutarowego, a następnie poprzez mediację NADPH i kwasu glutaminowego dehydrogenazowego powstaje kwas.

Oprócz kwasu α-ketoglutarowego, innymi kwasami organicznymi, które ulegają reduktywnemu aminowaniu, są szczawiooctan i kwas pirogronowy.

2. Transaminacja:

Po uporządkowaniu aminokwasu tworzy on punkt wyjścia do produkcji innych aminokwasów. Dzieje się tak poprzez reakcje transaminacji. Reakcja transaminowania polega na przeniesieniu grupy aminowej z aminokwasu do kwasu organicznego, tak że powstaje inny aminokwas.

Typową reakcję transaminowania można przedstawić następująco:

Wilson, King i Burris (1954) zademonstrowali reakcje transaminowania z udziałem kwasu glutaminowego i siedemnastu innych aminokwasów. Niektórzy z nich są:

Kwas glutaminowy + kwas szczawiowy α-Kwas glutaminowy + Kwas asparaginowy

Kwas glutaminowy 4 Kwas pirogronowy α-Kwas glutaminowy + Alanina.

Ważnym aspektem metabolizmu aminokwasów jest to, że nie są one ani przechowywane, ani wydalane.