Białka: przydatne uwagi dotyczące struktury białek
Przeczytaj ten artykuł, aby uzyskać informacje na temat struktury białek! Dowiedz się więcej o wełnie a-keratyny, cytochromie c, hemoglobinie, immunoglobinie G, karboksylazie bisfosforanu rybulozy itp.
//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg
(1) Wełna a-Keratyna:
(i) Jest to włókniste białko zbudowane z α-helisy; P-harmonijkowy arkusz i tworzą strukturę potrójnej helisy kolagenu.
(ii) Wtórna struktura wełny α-keratyny jest prawostronną a-helisą.
(iii) Trzy takie a-helisy tworzą lewoskrętną cewkę zwaną protofibrylem, który jest stabilizowany przez sieciowanie wiązań dwusiarczkowych.
(iv) Protofibryle wbijają się w kabel jak mikro-fibryle o średnicy 8 nm.
(v) W środku osadzonych jest kilkaset mikro włókien, stanowiących amorficzną matrycę białkową tworzącą makro włókienkę
(vi) Wiele makro włókien tworzy razem włókno z wełny.
(vii) Gdy α-keratyna jest wystawiona na działanie ciepła wilgotnego i rozciągnięta, przekształca się w β-keratynę.
Wiązania wodorowe stabilizujące strukturę α-helikalną zostają przerwane i powstaje wydłużony równoległy arkusz pofałdowany β.
(2) Cytochrom c:
(i) Cytochrom c jest małym, stabilnym i barwionym białkiem globularnym.
(ii) Pojedynczy atom żelaza w cząsteczce cytochromu c zmienia się naprzemiennie między stanami utlenienia Fe II i Fe III.
(iii) Cyt C ma 104-111 reszt aminokwasowych, z których 35 jest niezmienionych od jednego gatunku do drugiego.
(3) Hemoglobina (ryc. 48.11):
(i) Jest to białko transportowe RBC.
(ii) Żelazo hemowe jest związane z resztą histydyny po jednej stronie płaszczyzny hemu.
(iii) Przy natlenianiu żelazo jest przyłączane do tlenu po przeciwnej stronie hemu w kieszeni na powierzchni cząsteczki hemoglobiny.
(iv) Żelazo żelazowe pozostaje w stanie Fe II podczas natleniania i odtleniania.
(v) Tetramer α 2 β 2 wiąże się z cząsteczkami 4-tlenowymi.
(vi) Asocjacja α, β, pary z α 2- β 2 jest słabsza niż w nich.
(4) Immunoglobina G:
(i) Jest najważniejszym globularnym białkiem związanym z cząsteczką przeciwciała układu immunologicznego.
(ii) To białko surowicy, które łączy się z antygenem.
(iii) Czwartorzędowa struktura I gG składa się z 4 łańcuchów polipeptydowych, dwa są łańcuchami "lekkimi" o około 215 resztach aminokwasowych, a dwa to "łańcuchy ciężkie" o długości 500 reszt aminokwasowych.
(iv) 4 łańcuchy są połączone mostkami dwusiarczkowymi jako domeny 12 formy. (Rys. 48.12).
(v) Złącze cząsteczki w kształcie litery "Y" zapewnia elastyczność, dzięki czemu dwa łączące się miejsca, znajdujące się na każdym ramieniu "Y", wiążące antygen, nie muszą znajdować się w ustalonej odległości od siebie.
(vi) Istnieją dwa miejsca rozpoznające antygen, sieci łańcuchów antygenów przeciwciał będą tworzone, gdy przeciwciała reagują z antygenami mającymi więcej niż jedno miejsce rozpoznawane przez przeciwciała.
(5) Karboksylaza bisfosforanu rybulozy (RUB1SCO):
(i) Jest to najważniejsze białko w roślinach katalizujące reakcję rybulozy 1, 5, bisfosforanu z CO2 w celu wytworzenia dwóch cząsteczek 3 fosfoglicerynianów w reakcji utrwalania C02. RUBISCO ma czwartorzędową strukturę z 8 małymi białkami o 100 aminokwasach i 8 dużymi protomerami o 500 resztach aminokwasowych.
Polipeptyd w naszym ciele składa się w złożone struktury 3D. Struktura 3D Iysozyme została rozszyfrowana w 1965 roku. Składa się z 129 aminokwasów w porządku liniowym i łączy mostkami disiarczkowymi, tworząc konformację 3D.
Jego podstawowa struktura brzmi: (NH2) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).
Liniowy model cząsteczki (ryc. 48.13) jest czymś nieregularnym. Jeśli łańcuchy boczne zostaną usunięte i narysowany zostanie łańcuch szkieletu wiązania peptydów, niektóre regiony białka są uporządkowane według powtarzalnego wzoru. Pokazuje zarówno wzór a-helisy, jak i arkusz-p (Rys. 48.14).
W obszarze helisy łańcuch skręca się spiralnie, podczas gdy w (obszarze 3-kartkowym polipeptyd przebiega obok siebie, w trzeciorzędowej konformacji mogą znajdować się rowki, rozpadliny i występy na powierzchni białka, gdzie poszczególne łańcuchy boczne aminokwasów są ustawione, aby utworzyć miejsce wiążące ligandy i katalizujące reakcje.
W kalmodulinach (białkach wiążących wapń) pojedynczy łańcuch jest zorganizowany w dwie domeny, połączone tylko jedną nicią łańcucha polipeptydowego. Te dwie domeny są bardzo podobne i mogą pochodzić z duplikacji genu (ryc. 48.15).
Białko aktywujące katabolit (CAP) z E. coli wiąże się ze specyficznymi sekwencjami zasad na DNA wspomagającej polimerazę RNA, aby związać się z jego promotorami i zainicjować transkrypcję lac Operon. Jedna z domen WPR ma zadanie wiązania cAMP, a inna rozpoznaje sekwencje DNA za pomocą motywu helisy skrętnej spirali. Jedna z tych helis pasuje do głównego rowka DNA, gdzie może wywoływać specyficzną interakcję z odsłoniętymi krawędziami zasad.
Siły formujące kształt białka:
Wiązania wodorowe:
Wodór ma wartośćowości jednego i tworzy pojedyncze wiązanie kowalencyjne z innym atomem. Jeśli jednak atom ten to tlen, azot i siarka, wówczas może on być dawcą i dzielić swój wodór z drugim tlenem, azotem i siarką (akceptorem): donor lub akceptor muszą znajdować się w ustalonej odległości od siebie (0, 3 nm odległość), z wodorem na linii prostej między nimi. W spirali-hel atom azotu w obrębie wiązania peptydowego dzieli swój wodór z tlenem wiązania peptydowego cztery przed nim w łańcuchu polipeptydowym.
Interakcja elektrostatyczna:
Jeśli dodatnie lub ujemne reszty aminokwasowe są głęboko zakopane w białku, gdzie żaden z nich nie może wchodzić w interakcje z wodą, przyciągają się nawzajem i bardzo trudno będzie je rozerwać. Takie wiązanie elektrostatyczne wewnątrz białka nazywa się mostem solnym.
Grupy polarne, takie jak grupy hydroksylowe i amidowe, to dipole: mają nadmiar elektronów na jednym atomie i niedobór kompensacyjny na drugim. Częściowe ładunki dipoli zostaną przyciągnięte do innych dipoli i do całkowicie naładowanych jonów.
van der Wall's Forces:
Są to stosunkowo słabe interakcje bliskiego zasięgu pomiędzy atomami. Postacie te są ważne we wnętrzach białek i błon oraz w swoistym wiązaniu ligandu z jego miejscem wiązania.
Oddziaływania hydrofobowe:
Polipeptyd z hydrofilowymi i hydrofobowymi resztami spontanicznie przyjmie konfigurację, w której hydrofobowe reszty nie są eksponowane na wodę, albo przez siedzenie w podwójnej warstwie lipidowej, albo przez przyjęcie i globularny kształt, w którym hydrofobowe reszty chowają się w centrum białka.
Wiązania dwusiarczkowe:
Dodatkowe białka komórkowe często zawierają wiązania dwusiarczkowe pomiędzy określonymi resztami cysteiny. Mają tendencję do blokowania cząsteczek w ich konformacji. Niewiele białek zawiera wiązania dwusiarczkowe. Ale są one bardziej stabilne.
