5 głównych etapów syntezy białka (wyjaśnione na schemacie)
Niektóre z głównych etapów syntezy białek to: (a) Aktywacja aminokwasów, (b) Przeniesienie aminokwasu do tRNA, (c) Inicjacja łańcucha polipeptydowego, (d) Zakończenie łańcucha, (e) translokacja białka
Istnieje pięć głównych etapów syntezy białek, z których każdy wymaga wielu składników w E. coli i innych organizmach prokariotycznych.
Synteza białek w komórkach eukariotycznych przebiega według tego samego schematu z pewnymi różnicami.
Najważniejsze kroki to:
(a) Aktywacja aminokwasów:
Ta reakcja jest spowodowana wiązaniem aminokwasu z ATP. Ten etap wymaga enzymów nazywanych syntetazami aminokwasów acyI RNA. W wyniku tej reakcji powstaje aminokwas (AA) i trifosforan adenozyny (ATP), w których pośredniczy powyższy enzym, aminoacyl - AMP - kompleks enzymów (ryc. 6.40).
AA + ATP Enzyme -AA - AMP - kompleks enzymatyczny + PP
Należy zauważyć, że syntetazy aminoacylowe RNA są specyficzne dla różnych aminokwasów.
(b) Przeniesienie aminokwasu do tRNA:
Utworzony kompleks AA - AMP reaguje z określonym tRNA. Tak więc aminokwas jest przenoszony do tRNA. W rezultacie enzym i AMP są uwalniane.
AA - AMP - kompleks enzymów + tRNA-AA - enzym tRNA + AMP
(c) Inicjacja łańcucha polipeptydowego:
Naładowane tRNA przesuwa się na rybosom (ryc. 6.41). Rybosom składa się ze strukturalnych RNA i 80 różnych białek. Rybosom to miejsce, w którym występuje synteza białek. MRNA wiąże się z podjednostką SOS rybosomu typu 70S.
Omówiono już, że rybosomy składają się z rRNA (rybosomalnego RNA) i białek. Rybosom działa również jako katalizator (23sRNA w bakteriach to enzym-rybozym) do tworzenia wiązań peptydowych. Rybosomy składają się z dwóch części - większej i mniejszej.
Informacja o sekwencji aminokwasów jest obecna w sekwencji azotowych zasad mRNA. Każdy aminokwas jest kodowany dla trzech liter słowa kwasu nukleinowego. Wszczęcie łańcucha polipeptydowego w organizmach prokariotycznych jest zawsze spowodowane przez aminokwas metioninę, który jest regularnie kodowany przez kodon AUG, ale rzadko również przez GUG (na walinę), jak również inicjujący kodon. U organizmów prokariotycznych podstawowym wymaganiem jest formulacja aminokwasu inicjującego metioninę.
Rybosomy mają dwa miejsca do wiązania amino-acyl-tRNA.
(ja) Aminoacyl lub strona A (strona akceptora).
(ii) Miejsce peptydylu lub miejsce P (strona donora). Każda strona jest złożona z określonych części podjednostek SOS i 30S. Inicjujący tRNA formylometioniny tj. (AA, f Met tRNA) może wiązać się tylko z miejscem P (ryc. 6.41).
Jest to jednak wyjątek. Wszystkie inne nowo przybyłe aminoacylotropiny (AA 2, AA 3 - tRNA) wiążą się z miejscem A. Tak więc miejsce P jest miejscem, z którego opuszcza puste tRNA i do którego przyłącza się rosnące tRNA peptydylowe.
W pierwszym etapie, następny aminoacyl-tRNA wiąże się z kompleksem czynnika wydłużania Tu zawierającego cząsteczkę związanego GTP, powstały kompleks amino-acylo-tRNA-Tu-GTP jest teraz związany z kompleksem inicjacji 70S. GTP ulega hydrolizie, a tu-GDP uwalniany jest z rybosomu 70S (ryc. 6.42). Nowe aminoacylowe tRNA jest obecnie związane z miejscem aminoacyl lub A na rybosomie.
W drugim etapie wydłużania powstaje nowe wiązanie peptydowe pomiędzy aminokwasami, których tRNA znajdują się w miejscach A i P na rybosomach. Ten etap następuje przez przeniesienie inicjującej formylowej grupy metylo-acylowej z jego tRNA do grupy aminowej nowego aminokwasu, który właśnie wszedł do miejsca A.
Tworzenie peptydów jest katalizowane przez peptydylotransferazę, białko rybosomalne w podjednostce 50S. W miejscu A powstaje dipeptydylo-tRNA, a teraz puste tRNA pozostaje związane z miejscem P.
W trzecim etapie wydłużania, rybosom przemieszcza się wzdłuż mRNA w kierunku jego końca 3 'przez odległość kodonu (tj. Od 1 do 2 kodonu i od 2 do 3 w mRNA). Ponieważ dipeptydylo-tRNA jest nadal przyłączone do drugiego kodonu (ryc. 6.43), ruch rybosomów przesuwa dipeptydylo-tRNA z miejsca A do miejsca P. To przesunięcie powoduje zwolnienie tRNA, które jest puste.
Teraz trzeci kodon mRNA znajduje się na stronie A, a drugi kodon na miejscu P. To przesunięcie rybosomów wzdłuż mRNA nazywane jest etapem translokacji. Ten etap wymaga współczynnika wydłużenia G (zwanego także translokacją). Jednocześnie zachodzi hydroliza innej cząsteczki GTP. Hydroliza GTP dostarcza energii do translokacji.
Rybosom z dołączonym dipeptydylowym tRNA i mRNA jest gotowy do kolejnego cyklu wydłużania w celu przyłączenia trzeciego aminokwasu (ryc. 6.44). Odbywa się to w taki sam sposób, jak dodanie drugiego.
W wyniku tego powtarzalnego działania dla wydłużenia łańcucha łańcuch polipeptydowy wydłuża się. Gdy rybosom przechodzi od kodonu do kodonu wzdłuż mRNA w kierunku jego końca 3 ', wstawiany jest łańcuch polipeptydowy ostatniego aminokwasu.
(d) Zakończenie łańcucha:
Zakończenie polipeptydu jest sygnalizowane przez jeden z trzech końcowych tripletów (kodonów) w mRNA. Trzy terminalne kodony to UAG (Amber), UAA (Ocher) i UGA (Opal). Są one również nazywane sygnałami stop.
W momencie zakończenia kodon końcowy natychmiast podąża za ostatnim kodonem aminokwasu. Następnie uwalniany jest łańcuch polipeptydowy, tRNA, mRNA. Podjednostki rybosomów ulegają dysocjacji.
Zakończenie również wymaga aktywności trzech czynników terminujących lub zwalniających o nazwach R 1, R i S.
(e) translokacja białka:
Zidentyfikowano dwie klasy polibosomów (ryc. 6.45).
(i) Darmowe polibosomy
(ii) Polibosomy związane z błoną.
W przypadku wolnych rybosomów zakończenie syntezy białek prowadzi do uwolnienia pełnego białka do cytoplazmy. Niektóre z tych specyficznych białek są przenoszone do mitochondriów i jądra za pomocą specjalnych mechanizmów.
Z drugiej strony w polibosomach związanych z błoną, łańcuch polipeptydowy, który rośnie na mRNA, jest wprowadzany do światła błony ER. Niektóre z tych białek stają się integralną częścią błony.
Mimo to, niewiele białek jest uwalnianych do światła i włączane do pęcherzyków ciała Golgiego. Mogą one dalej modyfikować się jako glikozylacja, tj. Dodawanie reszt cukrowych. Pęcherzyki w ten sposób tworzą fuzję z błoną plazmatyczną i ostatecznie te białka są uwalniane.
