Białka znajdujące się w komórkach zwierząt i roślin: struktura, rodzaje i znaczenie biologiczne

Białka znajdujące się w komórkach zwierząt i roślin: struktura, rodzaje i znaczenie biologiczne!

Nazwa białko pochodzące od greckiego słowa "białko", które oznacza "pierwszego rzędu", zostało wymyślone przez Berzeliusa w 1838 r., Aby podkreślić znaczenie tej klasy złożonych związków azotowych znajdujących się w komórkach zwierząt i roślin.

Chemicznie białka są polimerami jednostek molekularnych zwanych aminokwasami. Z tego powodu aminokwasy są określane jako "bloki budulcowe" białek. Te polimery zawierają atomy węgla, wodoru, tlenu i azotu. Atomy siarki są również zwykle obecne. Niektóre białka zawierają dodatkowo fosfor, żelazo i inne pierwiastki. Białka mają wysokie masy cząsteczkowe w zakresie od 5000 do wielu milionów.

Peptydy:

Peptyd składa się z dwóch lub więcej aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Liniowe polimery aminokwasów nazywa się polipeptydami. Peptyd może być sklasyfikowany zgodnie z liczbą jednostek aminokwasów jako dipeptyd (2 aminokwasy), tripe-tide (3 aminokwasy) itd.

Większe łańcuchy złożone z wielu kwasów nazywane są polipeptydami. Łańcuch polipeptydowy składa się z regularnie powtarzanej części, zwanej łańcuchem głównym lub głównym, oraz części zmiennej, charakterystycznych łańcuchów bocznych. Polipeptydy i proste białka składają się w całości z długiego łańcucha aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi (-CONH) utworzonymi pomiędzy grupą aminową (-NH2) jednego aminokwasu i grupą karboksylową (-COOH) sąsiadującego aminokwasu. Cząsteczka wody jest usuwana podczas tworzenia wiązania peptydowego.

Sekwencja aminokwasów obecnych w polipeptydzie jest specyficzna dla konkretnego białka. Odróżniająca się sekwencja jednostek aminokwasowych jest regulowana przez sekwencję kodonów genu lub cistronu, który kontroluje jego tworzenie. Tylko około 20 aminokwasów jest używanych do syntezy wszystkich rodzajów białek.

Organizacja (poziomy struktury):

Białko może mieć do czterech poziomów organizacji: pierwotną, wtórną, trzeciorzędową i czwartorzędową.

1. Struktura pierwotna:

Pierwotna struktura białka odnosi się do liniowej sekwencji aminokwasów w łańcuchach polipeptydowych i lokalizacji mostków dwusiarczkowych, jeśli takie istnieją. Aminokwasy są połączone ze sobą tylko wiązaniami peptydowymi.

Podstawowa struktura jest zatem pełnym opisem kowalencyjnych połączeń białka. Niezbędne aminokwasy, które występują jako reszty aminokwasowe w pierwotnej strukturze białka, są aż 20. Ustalono teraz sekwencję aminokwasową lub pierwotną strukturę wielu białek.

2. Struktura drugorzędna:

Łańcuch polipeptydowy zawsze ma przestrzenną (w przestrzeni) organizację. Składanie liniowego łańcucha polipeptydowego w specyficzną zwiniętą strukturę określa się jako drugorzędową strukturę białka. Takie fałdowanie jest uzyskiwane lub utrzymywane przez wiązanie wodorowe.

Znaczenie takiego zwijania polega na tym, że reszty aminokwasowe, które mogą leżeć daleko od siebie w ich pierwotnej sekwencji, są w ten sposób łączone w bliskim sąsiedztwie przez wiązanie wtórne. Istnieją trzy typy struktur drugorzędowych α-helis, β-pofałdowane (obie zostały zaproponowane przez Linusa Paulinga i Roberta Coreya (1951) oraz helix kolagenu.

(i) α-helisa:

Jest to struktura przypominająca pręt. W helisie łańcuch polipeptydowy jest ciasno zwinięty z głównym łańcuchem tworzącym wewnętrzną część i łańcuchami bocznymi rozciągającymi się na zewnątrz w spiralny sposób. X-helisa jest prawoskrętną cewką. W miejscach, gdzie helisa jest mniej regularna, tworzy losowe cewki.

Helisa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe pomiędzy tlenem grupy karboksylowej (grupa -CO) jednej reszty aminokwasowej i> grupą NH następnej czwartej reszty aminokwasowej w liniowej sekwencji. Tak więc wszystkie główne grupy CO i NH są związane wiązaniami wodorowymi. Każda reszta jest związana z następną poprzez translację 1, 5 A ⁰ wzdłuż osi helisy. Struktura helikalna znajduje się w keratynie włosów, miozyny, tropomiozyny (obydwu mięśni), naskórka (skóry), fibryny (kropka krwi).

(ii) β-pofałdowany:

W strukturze wtórnej P pofałdowanej dwa lub więcej łańcuchów polipeptydowych łączy się ze sobą za pomocą wiązań wodorowych. Arkusz jest produkowany zamiast pręta jak w α-helisie. Tutaj łańcuch polipeptydowy jest prawie całkowicie rozciągnięty, a nie ściśle zwinięty, jak w przypadku α-helisy.

Sąsiednie pasma polipeptydów mogą przebiegać w tym samym kierunku (równoległy arkusz p, np. P-keratyna) lub w przeciwnym kierunku (przeciwrównoległy arkusz P, np. Fibroina z jedwabiu). Tworzenie się arkusza P przez pojedynczy łańcuch polipeptydowy może nastąpić, jeśli łańcuch zwinie się sam. W tym stanie pętla łącząca antyrównoległe wiązane z H nici w konformacji P nazywa się p-turn.

(iii) Helisa kolagenowa:

W spirali kolagenu lub tropo-kolagenu występują zasadniczo trzy nitki lub polipeptydy zwinięte wokół siebie. Cewkę wzmacnia się poprzez ustanowienie wiązania wodorowego pomiędzy> grupą NH reszty glicyny każdej nici z grupami CO pozostałych dwóch nici. Istnieje również efekt blokowania za pomocą pozostałości proliny i hydroksyproliny. Ta struktura jest odpowiedzialna za wysoką wytrzymałość na rozciąganie kolagenu, głównego białka skóry, kości i ścięgien.

3. Struktura trzeciorzędowa:

Odnosi się do trójwymiarowej struktury białka. Ułożenie i wzajemne powiązanie skręconych łańcuchów białkowych w określone pętle i zakręty nazywa się trzeciorzędową strukturą białka. Struktura trzeciorzędowa opisuje, w jaki sposób łańcuchy o strukturze drugorzędowej dalej oddziałują poprzez grupy R reszt aminokwasowych, dając trójwymiarowy kształt.

Miejsca aktywne (np. Polarne łańcuchy boczne) białka są często doprowadzane do powierzchni, podczas gdy pewne inne łańcuchy boczne (np. Hydrofobowe) są doprowadzane do wnętrza białka. Struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana kilkoma typami wiązań - wiązania wodorowe, wiązania jonowe, wiązania kowalencyjne interakcji Van der Waala i wiązania hydrofobowe.

W strukturze białka, wiązania kowalencyjne są najsilniejsze i występują w dwóch rodzajach, wiązaniach peptydowych i wiązaniach dwusiarczkowych (-SS). Wiązania jonowe lub wiązania elektrostatyczne występują z powodu siły przyciągania między naładowanymi przeciwnie grupami zjonizowanymi, np., -NH3 ⁺ i -COO ^- tworzą wiązania hydtogenowe w wyniku podziału H ⁺ lub protonu o dwa elektroujemne atomy. Interakcje Van der Waala rozwijają się z fluktuacjami ładunku pomiędzy dwiema blisko położonymi grupami (np. -CH2OH i -CH2 OW) .- Wiązanie hydrofobowe powstaje między dwiema niepolarnymi grupami.

4. Struktura czwartorzędowa:

W szczególności białko może wiązać więcej niż jeden polipeptyd, co prowadzi do złożonej makrocząsteczki, która jest biologicznie jednostką funkcjonalną. Tak otrzymana struktura jest określana jako struktura czwartorzędowa. Występuje tylko w oligomerycznych białkach.

Jednostki polipeptydowe tej czwartorzędowej struktury będą miały swoje własne struktury pierwotne, drugorzędne i trzeciorzędowe. Siły, które stabilizują te agregaty, są wiązaniami wodorowymi i wiązaniami elektrostatycznymi lub solnymi utworzonymi między aminokwasami na łańcuchach polipeptydowych (a nie wiązaniami peptydowymi lub dwusiarczkowymi).

Hemoglobina jest doskonałym przykładem czwartorzędowej struktury, która składa się z czterech łańcuchów peptydowych dwóch typów: łańcuchów α i β występujących w parach.

Rodzaje:

W zależności od kształtu, funkcji i budowy białka są klasyfikowane w następujący sposób:

(a) Na podstawie kształtu:

Białka dzieli się na dwie kategorie w zależności od kształtu: włóknisty i kulisty.

1. Białka włókniste:

Są to białka podobne do nici, które mogą występować pojedynczo lub w grupach. Są to twarde, nieenzymatyczne i strukturalne białka. Włókniste białka na ogół mają strukturę drugorzędową. Są nierozpuszczalne w wodzie. Keratyna skóry i włosów jest tak włóknistym białkiem. Niektóre z włóknistych białek są kurczliwe, np. Miozyna mięśni i elastyny ​​tkanki łącznej.

2. Białka globularne:

Są zaokrąglone w zarysie. Brak kontraktacji. Ostateczna struktura jest trzeciorzędna lub czwartorzędowa. Białka globularne mogą być enzymatyczne lub nieenzymatyczne. Mniejsze globularne białka są w większości rozpuszczalne w wodzie, np. Histonach. Rozpuszczalność w wodzie zmniejsza się, ale koagulancja ciepła zwiększa się wraz ze wzrostem wielkości białek globularnych. Albuminy jaja, globuliny surowicy i gluteliny (pszenica, ryż) są przykładami dużych globularnych białek.

(b) Na podstawie funkcji:

W zależności od funkcji białka dzieli się na typy enzymatyczne i nieenzymatyczne. Białka nieenzymatyczne są kilku typów - strukturalnych, magazynujących, ochronnych, hormonalnych, transportowych itp.

1. Proteiny enzymatyczne:

Są białkami, które działają jako enzymy, bezpośrednio (np., Amylaza, pepsyna) lub w połączeniu z częścią niebiałkową zwaną kofaktorem (np. Dehydrogenazą). Białka enzymatyczne mają zazwyczaj kulisty kształt.

2. Białka strukturalne lub protoplazmatyczne:

Stanowią część struktur komórkowych i ich produktów, np. Kompleks koloidalny protoplazmy, błony komórkowe, białka kurczliwe, białka strukturalne włosów i paznokci. W kształcie, białka strukturalne mogą być kuliste lub włókniste.

3. Białka rezerwowe lub magazynujące:

Występują one jako rezerwa pokarmowa głównie w nasionach, jajach lub mleku. Białka magazynujące są zwykle kuliste. W zależności od ich rozpuszczalności, białka rezerwowe są czterech typów - albuminy, globuliny, prolaminy i gluteliny.

(c) Na podstawie konstytucji:

Na podstawie ich budowy, białka są trzech rodzajów - proste, sprzężone i pochodne.

1. Proste białka:

Białka składają się wyłącznie z aminokwasów. Dodatkowe grupy nie-aminowe są nieobecne np. Histony, keratyna.

2. Skoniugowane białka:

Białka mają nieaminozależne grupy aminowe. W zależności od rodzaju grupy protetycznej, białka koniugatu są kilku rodzajów.

Np. Nukleoproteiny, chromoproteiny, metaloproteiny, glikoproteiny itp.

(d) Pochodne białek:

Pochodzą z białka poprzez denaturację, koagulację i rozpad, np. Proteoza, fibryna, metaproteiny

Biologiczne znaczenie białek:

1. Elementy strukturalne komórek:

Niektóre białka, takie jak miozyna mięśni, keratyna skóry i włosów u ssaków i kolagen tkanki łącznej, służą jako materiały strukturalne. Niektóre służą jako ważne składniki płynu zewnątrzkomórkowego.

2. Enzymy:

Najbardziej charakterystyczną cechą białek jest ich zdolność do funkcjonowania w żywych komórkach jako katalizatory katalizujące reakcję.

3. Hormony:

Niektóre hormony są pochodzenia białkowego, np. Insulina, hormon wzrostu przysadki, parathormon-parathormon.

4. Transport białka (białka nośnikowe):

Hemoglobina krwinek czerwonych transportuje tlen z płuc do różnych części ciała. Mioglobina mięśni magazynuje tlen. Albumina przenosi wapń i kwasy tłuszczowe. W błonach komórkowych znajduje się wiele białek nośnikowych do transportu określonych materiałów do wnętrza, np. Glukozy, aminokwasów.

5. Białka receptorów:

Występują na zewnętrznej powierzchni błon komórkowych. Białka wiążą się z określonymi cząsteczkami informacji, takimi jak hormony i pośredniczą w działaniu komórkowym.

6. Ochrona przed chorobami:

Immunoglobuliny w osoczu krwi (P i y-globuliny) u ssaków i innych zwierząt działają jako przeciwciała neutralizujące szkodliwe działanie obcych patogenów. Te przeciwciała są utworzone z białek.

7. Rozwój i naprawa:

Podczas aktywności metabolicznej białko tkanek rozpada się i te uszkodzone tkanki są naprawiane za pomocą aminokwasów.

8. Pigmenty wizualne:

Rhodopsin i iodopsin są białkowymi pigmentami odpowiednio obecnymi w prętach i szyszkach siatkówki. Biorą udział w percepcji obrazu.

9. Tworzenie mocznika:

W przypadku zwierząt ureotelicznych aminokwasy ornityna, cytrulina i arginina uczestniczą w tworzeniu mocznika.